Reactivo IgG MO22196

para western blotpara inmunofluorescenciapara inmunocitoquímica

La PEA-15 se aisló originalmente como una proteína principal de bajo peso molecular de astrocitos estriatales embrionarios de ratón cultivados en células. Se demostró que tres manchas en geles 2D con un peso molecular aparente de 15kDa y un punto isoeléctrico de 5,1-5,3 eran formas diferentes de una proteína. La proteína fue serina fosforilada en un sitio por la proteína quinasa C tanto in vivo como in vitro y la proteína fue llamada "fosfoproteína enriquecida en astrocitos de 15kDa", de ahí PEA-15. La clonación y secuenciación posteriores revelaron que se trataba de una proteína con una secuencia bien conservada entre el ratón y el ser humano y que se expresaba en gran medida en el cerebro. De forma independiente, se descubrió que la misma proteína estaba regulada al alza en fibroblastos y tejidos de pacientes diabéticos, por lo que se denominó "proteína enriquecida en diabetes" o PED. Estudios inmunocitoquímicos demostraron que la proteína se expresaba en gran medida en astrocitos y ciertas neuronas del SNC de ratones, aunque se expresa a niveles más bajos de forma ubicua. Se demostró que la PEA-15 interacciona con la quinasa regulada por señales extracelulares y regula la entrada nuclear de esta proteína, y se han descrito varias otras interacciones importantes con otras proteínas implicadas en la regulación de la apoptosis, el metabolismo de la glucosa y el crecimiento celular. El MCA-4D2 se fabricó contra una construcción recombinante de PEA-15 de longitud completa expresada y purificada a partir de E. coli.